根據(jù)酶的組成成份，可分單純酶和結(jié)合酶兩類。

　　單純酶（simple enzyme）是基本組成單位僅為氨基酸的一類酶。它的催化活性僅僅決定于它的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均屬此列。

　　結(jié)合酶（conjugated enzyme）的催化活性，除蛋白質(zhì)部分（酶蛋白apoenzyme）外，還需要非蛋白質(zhì)的物質(zhì)，即所謂酶的輔助因子（cofactors），兩者結(jié)合成的復(fù)合物稱作全酶（holoenzyme），即：?
 

　　酶的輔助因子可以是金屬離子，也可以是小分子有機(jī)化合物。常見酶含有的金屬離子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、（或Cu+）、Zn2+和Fe2+（或Fe3+）等。它們或者是酶活性的組成部分；或者是連接底物和酶分子的橋梁；或者在穩(wěn)定酶蛋白分子構(gòu)象方面所必需。小分子有機(jī)化合物是些化學(xué)穩(wěn)定的小分子物質(zhì)，其主要作用是在反應(yīng)中傳遞電子、質(zhì)子或一些基團(tuán)，�？砂雌渑c酶蛋白結(jié)合的緊密程度不同分成輔酶和輔基兩大類。輔酶（coenzyme）與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用透析或超濾方法除去；輔基（prosthetic group）與酶蛋白結(jié)合緊密，不易用透析或超濾方法除去，輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同，而無嚴(yán)格的界限。

　　現(xiàn)知大多數(shù)維生素（特別是B族維生素）是組成許多酶的輔酶或輔基的成分（見表2-1）。它們的化學(xué)結(jié)構(gòu)式見生物氧化章。體內(nèi)酶的種類很多，而輔酶（基）的種類卻較少，通常一種酶蛋白只能與一種輔酶結(jié)合，成為一種特異的酶，但一種輔酶往往能與不同的酶蛋白結(jié)合構(gòu)成許多種特異性酶。酶蛋白在酶促反應(yīng)中主要起識別底物的作用，酶促反應(yīng)的特異性、高效率以及酶對一些理化因素的不穩(wěn)定性均決定于酶蛋白部分。

表2-1　B族維生素及其輔酶形式
 

　　二、酶的分子結(jié)構(gòu)和活性中心

　　酶的分子中存在有許多功能基團(tuán)例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但并不是這些基團(tuán)都與酶活性有關(guān)。一般將與酶活性有關(guān)的基團(tuán)稱為酶的必需基團(tuán)（essential group）。有些必需基團(tuán)雖然在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，該區(qū)域與底物相結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，這一區(qū)域稱為酶的活性中心（active center），對于結(jié)合酶來說，輔酶或輔基上的一部分結(jié)構(gòu)往往是活性中心的組成成分。

　　構(gòu)成酶活性中心的必需基團(tuán)可分為兩種，與底物結(jié)合的必需基團(tuán)稱為結(jié)合基團(tuán)（binding group），促進(jìn)底物發(fā)生化學(xué)變化的基團(tuán)稱為催化基團(tuán)（catalytic group）�；钚灾行闹杏械谋匦杌鶊F(tuán)可同時(shí)具有這兩方面的功能。還有些必需基團(tuán)雖然不參加酶的活性中心的組成，但為維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需，這些基團(tuán)是酶的活性中心以外的必需基團(tuán)。

　　酶分子很大，其催化作用往往并不需要整個(gè)分子，如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶，使其肽鏈自N端開始逐漸縮短，當(dāng)其原有的180個(gè)氨基酸殘基被水解掉120個(gè)后，剩余的短肽仍有水解蛋白質(zhì)的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽（棻麠絲楃？切斷，余下部分也有酶的活性，足見某些酶的催化活性僅與其分子的一小部分有關(guān)。

　　不同的酶有不同的活性中心，故對底物有嚴(yán)格的特異性。例如乳酸脫氫酶是具有立體異構(gòu)特異性的酶，它能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的可逆反應(yīng)：?

　　L（+）乳酸通過其不對稱碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分別與乳酸脫氫酶活性中心的A、B及C三個(gè)功能基團(tuán)結(jié)合，故可受酶催化而轉(zhuǎn)變?yōu)楸�酮酸。而D（-）乳酸由于桹H、桟OOH的空間位置與L（+）乳酸相反，與酶的三個(gè)結(jié)合基團(tuán)不能完全配合，故不能與酶結(jié)合受其催化。由此可見，酶的特異性不但決定于酶活性中心的功能基團(tuán)的性質(zhì)，而且還決定于底物和活性中心的空間構(gòu)象，只有那些有一定的化學(xué)結(jié)構(gòu)，能與酶的結(jié)合基團(tuán)結(jié)合，而且空間構(gòu)型又完全適應(yīng)的化合物，才能作為酶的底物。

　　但是，酶的結(jié)構(gòu)不是固定不變的，有人提出酶分子（包括輔酶在內(nèi)）的構(gòu)型與底物原來并非吻合，當(dāng)?shù)孜锓肿优c酶分子相碰時(shí)，可誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變得能與底物配合，然后底物才能與酶的活性中心結(jié)合，進(jìn)而引起底物分子發(fā)生相應(yīng)化學(xué)變化，此即所謂酶作用的誘導(dǎo)契合學(xué)說（induced fit theory）。用X衍射分析的方法已證明，酶在參與催化作用時(shí)發(fā)生了構(gòu)象變化。